Ahora cientficos de la Universidad Northwestern, en Illinois, Estados Unidos, descubrieron un nuevo punto dbil en la famosa protena S o protena de la espcula, la gran molcula a travs de la cual el coronavirus reconoce a las clulas humanas y se mete en ellas. El hallazgo abre una nueva posible va de tratamiento y fue publicado recientemente en la revista ACS Nano.

A travs de simulaciones que reprodujeron la protena a una escala de nanmetros (un nanmetro es la millonsima de un milmetro), los cientficos analizaron una regin con carga positiva, conocida como sitio de escisin polibsico. Esta zona se encuentra a una distancia de 10 nanmetros del sitio de reconocimiento de la protena S, el punto exacto en el que la molcula se une a las protenas humanas. Tal como investigaron, esta escisin permite que la unin entre la protena de la espcula y los receptores de las clulas humanas, con carga negativa, sea fuerte.

El coronavirus SARS-CoV-2 visto a travs de un microscopio  (Reuters).

El coronavirus SARS-CoV-2 visto a travs de un microscopio (Reuters).

Por eso, disearon una molcula negativa con capacidad para unirse a la escisin, bloqueando as la habilidad del SARS-CoV-2 de unirse a clulas humanas.

"Nuestro trabajo indica que bloquear este sitio de escisin puede ser un tratamiento profilctico viable que disminuya la habilidad del virus para infectar a humanos", dijo en un comunicado Monica Olvera de la Cruz, directora de la investigacin. "Adems, nuestros resultados explican estudios experimentales que mostraban que las mutaciones de la protena de la espcula afectaban a la transmisibilidad del virus".

Una imagen de microscopio electrnico de transmisin de un caso de coronavirus en los EE.UU. (CDC, a travs de Science Source)

Una imagen de microscopio electrnico de transmisin de un caso de coronavirus en los EE.UU. (CDC, a travs de Science Source)

Este sitio de escisin haba sido escurridizo hasta ahora y segn los investigadores fue toda una sorpresa averiguar su localizacin y su capacidad de interaccionar sobre el sitio de unin, por el que la protena del virus se une al receptor humano.

"No esperbamos encontrar interacciones electrostticas a una distancia de 10 nanmetros", dijo Baofu Qiao, primer autor del estudio. "En condiciones fisiolgicas, este tipo de interacciones no suelen ocurrir a ms de un nanmetro".

En este caso parece no ser as. Tal como explic Olvera Cruz, todo indica que esta regin se adhiere a una enzima, de nombre furina, muy abundante en los pulmones, "lo que sugiere que el sitio de escisin es crucial para la entrada del virus en las clulas humanas".

Con esta informacin en la mano, Olvera de la Cruz y Qiao planean trabajar con qumicos y farmaclogos para desarrollar un nuevo tratamiento que se una a esta regin de la protena de la espcula.